Artigo científico com os resultados do estudo foi publicado na Nature Communications. Segundo a Unicamp, a contribuição dos profissionais da universidade ao projeto foi na área computacional, por meio de simulações que orientaram as experimentações.
O estudo foi feito por Rodrigo Leandro Silveira, pós-doutorando com Bolsa da FAPESP, seu supervisor Munir Salomão Skaf, professor no Instituto de Química e pró-reitor de Pesquisa, e cientistas dos Estados Unidos e do Reino Unido. O trabalho foi conduzido no Centro de Pesquisa em Engenharia e Ciências Computacionais (CCES), um Centro de Pesquisa, Inovação e Difusão financiado pela FAPESP e coordenado por Skaf.
Segundo Silveira, embora enzimas da mesma família – conhecidas como citocromos P450 – ocorram comumente na natureza, inclusive no organismo humano, respondendo por boa parte do metabolismo de fármacos no fígado, não se conhecia até o momento um representante envolvido em processos de conversão de lignina.
Os pesquisadores deram à enzima o nome GcoA. Trata-se de uma estrutura minúscula com atributos especiais. “Diferentemente de outras enzimas, ela é extremamente versátil, com capacidade de atuar em diferentes substratos”, disse Silveira ao Jornal da Unicamp.
A enzima está relacionada ao metabolismo bacteriano da lignina, polímero que, junto com a celulose e a hemicelulose, confere resistência e defesa às plantas.
“A enzima que descobrimos consegue atuar em uma grande variedade de subunidades de lignina”, disse Silveira. “Nós utilizamos a engenharia metabólica para modificar os genes da bactéria, de modo a canalizar esse processo metabólico para o objetivo que queremos, que é o de gerar produtos de alto valor agregado, como biocombustíveis e biomateriais.”
Antes de promoverem essa modificação genética, os pesquisadores buscaram entender o mecanismo de ação da enzima. Isso foi feito a partir de avançadas técnicas computacionais, conhecidas como simulações de dinâmica molecular, capazes de representar o comportamento da estrutura.
“Utilizamos como ponto de partida a estrutura da enzima obtida experimentalmente por técnicas de difração de raios X. Então, utilizamos centenas de computadores trabalhando em conjunto para resolver as equações que governam o movimento de cada um dos átomos da enzima ao longo do tempo, para assim entender sua dinâmica e seu mecanismo de funcionamento”, disse Silveira.
Com as ferramentas computacionais, os pesquisadores verificaram quais eram os elementos presentes na enzima, que fazem com que ela seja tão versátil para atuar em diferentes substratos.
“O que vimos foi que ela funciona como uma planta carnívora. Ela se abre para capturar o substrato, depois se fecha e se adapta em torno dele. Além disso, a enzima pode se fechar completa ou parcialmente, dependendo da interação com o substrato, e isso possui consequências diretas no seu desempenho”, disse o bolsista da FAPESP.
O próximo passo dentro do projeto de pesquisa, adianta o professor Skaf, será produzir a enzima devoradora de lignina em maior escala.
“Imaginemos que o nosso objetivo futuro seja produzir biocombustível a partir de biomassa. Para atender à demanda mundial, precisaremos de muitas toneladas de enzima, o que não é um desafio trivial de ser superado”, disse Skaf.
Leia mais sobre a pesquisa em: www.unicamp.br/unicamp/ju/noticias/2018/07/04/enzima-transforma-biomassa-em-bioprodutos.
Agência FAPESP
